Züchtungskunde, 90, (3) S. 168-178, 2018, ISSN 0044-5401
© Verlag Eugen Ulmer, Stuttgart
Scientific Articles
Stutenmilch als Quelle ACE-inhibitorischer Peptide für die menschliche Ernährung
Lena Sames1 ; Christina Weimann1 ; G. Erhardt1 ; 1 Institut für Tierzucht und Haustiergenetik der Justus-Liebig-Universität Gießen, Ludwigstraße 21 B, D-35390 Gießen, Email: Georg.Erhardt@agrar.uni-giessen.de
Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Molkenproteine ¿-Lactalbumin, ¿-Lactoglobulin 1 und 2 und die Kaseine ¿S1-Kasein, ¿S2-Kasein, ¿-Kasein und ¿-Kasein des Pferds in silico mithilfe des Programms BIOPEP mit den Enzymen Pepsin (E.C. 3.4.23.1), Trypsin (E.C. 3.4.21.4) und Chymotrypsin A (E.C. 3.4.21.1) verdaut und hinsichtlich des Vorkommens ACE-inhibitorischer Peptide, die eine antihypertensive Wirkung entfalten, untersucht. Dabei wurden auch die Auswirkungen genetischer Varianten der Milchproteine auf die Entstehung ACE-inhibitorischer Peptide analysiert.
Die in silico Untersuchung der einbezogenen Pferdemilchproteinsequenzen ergab 17 verschiedene bioaktive Peptide mit ACE-inhibitorischer Funktion. Das Peptid IVR im ¿S2-Kasein stellt mit einem äußerst geringen IC50-Wert von 0,81 ¿M das große Potential der Stutenmilch dar, zumal bereits in vivo Effekte dieses Peptids nachgewiesen wurden. Weitere hochaktive Peptide sind EY (IC50-Wert = 2,68 ¿M, ¿S1-Kasein), VY (IC50-Wert = 7,1 ¿M, ¿-Lactoglobulin 1 und 2), HHL (IC50-Wert = 21,8 ¿M, ¿S2-Kasein) und NY (IC50-Wert = 32,6 ¿M, ¿-Lactoglobulin 1).
Genetisch bedingte Varianten treten in den Milchproteinen ¿-Lactalbumin und ¿S2-Kasein auf. Die ACE-inhibitorische Aktivität der Pferdemilch blieb von diesen Varianten unbeeinflusst.
Das erstmals dargestellte Vorkommen ACE-inhibitorischer Peptide in Stutenmilch mit zum Teil überaus hoher Aktivität zeigt die Möglichkeiten auf, die bisher stark positiv beschriebene Wirkung der Stutenmilch auf die menschliche Gesundheit durch weitere Untersuchungen zu charakterisieren und zu quantifizieren – auch als Basis für die Entwicklung funktioneller Lebensmittel.
Stutenmilch; Milchproteine; ACE-inhibitorische Peptide; Milchproteinvarianten
Mare´s milk as a source of ACE-inhibitory peptides for human nutrition
Within this study the whey proteins ¿-lactalbumin, ¿-lactoglobulin 1 and 2 and the caseins ¿S1-casein, ¿S2-casein, ¿-casein and ¿-casein of mare´s milk have been processed in silico with the enzymes pepsin (E.C. 3.4.23.1), trypsin (E.C. 3.4.21.4) and chymotrypsin A (E.C. 3.4.21.1) using the programme BIOPEP analyzing the ACE-inhibitory peptides, which evolve an antihypertensive effect. At the same time the effect of genetically variated versions of horse milk proteins on the occurrence of ACE-inhibitory peptides was checked.
The in silico analysis of the included milk protein sequences resulted in 17 different bioactive peptides with ACE-inhibitory function. The Peptide IVR out of ¿S2-Kasein having a very low IC50-value of 0,81 ¿M demonstrates the high potential of mare´s milk. In vivo effects have been already verified for this peptide. Additional highly active peptides are EY (IC50-value = 2,68 ¿M, ¿S1-casein), VY (IC50-value = 7,1 ¿M, ¿-lactoglobulin 1 and 2), HHL (IC50-value = 21,8 ¿M, ¿S2-casein) and NY (IC50-value = 32,6 ¿M, ¿-lactoglobulin 1).
The genetic variations of the milk proteins ¿-lactalbumin and ¿S2-casein did not have any effect on the ACE-inhibitory activity of mare´s milk.
The incidence of ACE-inhibitory peptides with partly very high activity was demonstrated in this work for the first time showing the opportunity to characterize and quantify the effect of mare´s milk on human health – also for use in functional foods – by further analysis.
Mare´s milk; milk protein; ACE-inhibitory peptides; milk protein variants