Stutenmilch als Quelle ACE-inhibitorischer Peptide für die menschliche Ernährung

Zusammenfassung Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Molkenproteine±-Lactalbumin,²-Lactoglobulin 1 und 2 und die Kaseine±S1-Kasein,±S2-Kasein,²-Kasein undº-Kasein des Pferds in silico mithilfe des Programms BIOPEP mit den Enzymen Pepsin (E.C. 3.4.23.1), Trypsin (E.C. 3.4.21.4) und Chymotrypsin A (E.C. 3.4.21.1) verdaut und hinsichtlich des Vorkommens ACE-inhibitorischer Peptide, die eine antihypertensive Wirkung entfalten, untersucht. Dabei wurden auch die Auswirkungen genetischer Varianten der Milchproteine auf die Entstehung ACE-inhibitorischer Peptide analysiert. Die in silico Untersuchung der einbezogenen Pferdemilchproteinsequenzen ergab 17 verschiedene bioaktive Peptide mit ACE-inhibitorischer Funktion. Das Peptid IVR im±S2-Kasein...