Stutenmilch als Quelle ACE-inhibitorischer Peptide für die menschliche Ernährung
Lena Sames1 ; Christina Weimann1 ; G. Erhardt1 ; 1 Institut für Tierzucht und Haustiergenetik der Justus-Liebig-Universität Gießen, Ludwigstraße 21 B, D-35390 Gießen, Email: Georg.Erhardt@agrar.uni-giessen.de
Im Rahmen dieser Arbeit wurden die Molkenproteine ¿-Lactalbumin, ¿-Lactoglobulin 1 und 2 und die Kaseine ¿S1-Kasein, ¿S2-Kasein, ¿-Kasein und ¿-Kasein des Pferds in silico mithilfe des Programms BIOPEP mit den Enzymen Pepsin (E.C. 3.4.23.1), Trypsin (E.C. 3.4.21.4) und Chymotrypsin A (E.C. 3.4.21.1) verdaut und hinsichtlich des Vorkommens ACE-inhibitorischer Peptide, die eine antihypertensive Wirkung entfalten, untersucht. Dabei wurden auch die Auswirkungen genetischer Varianten der Milchproteine auf die Entstehung ACE-inhibitorischer Peptide analysiert.
Die in silico Untersuchung der einbezogenen Pferdemilchproteinsequenzen ergab 17 verschiedene bioaktive Peptide mit ACE-inhibitorischer Funktion. Das Peptid IVR im ¿S2-Kasein stellt mit einem äußerst geringen IC50-Wert von 0,81 ¿M das große Potential der Stutenmilch dar, zumal bereits in vivo Effekte dieses Peptids nachgewiesen wurden. Weitere hochaktive Peptide sind EY (IC50-Wert = 2,68 ¿M, ¿S1-Kasein), VY (IC50-Wert = 7,1 ¿M, ¿-Lactoglobulin 1 und 2), HHL (IC50-Wert = 21,8 ¿M, ¿S2-Kasein) und NY (IC50-Wert = 32,6 ¿M, ¿-Lactoglobulin 1).
Genetisch bedingte Varianten treten in den Milchproteinen ¿-Lactalbumin und ¿S2-Kasein auf. Die ACE-inhibitorische Aktivität der Pferdemilch blieb von diesen Varianten unbeeinflusst.
Das erstmals dargestellte Vorkommen ACE-inhibitorischer Peptide in Stutenmilch mit zum Teil überaus hoher Aktivität zeigt die Möglichkeiten auf, die bisher stark positiv beschriebene Wirkung der Stutenmilch auf die menschliche Gesundheit durch weitere Untersuchungen zu charakterisieren und zu quantifizieren – auch als Basis für die Entwicklung funktioneller Lebensmittel.